@MASTERSTHESIS{ 2013:2025476935,
 	title = {Produção de cutinases por Escherichia coli recombinante e potencial para aplicação ambiental},
 	year = {2013},
 	url = "http://tede2.unicap.br:8080/handle/tede/629",
 	abstract = "Cutinases (EC 3.1.1.74) são enzimas que catalisam a hidrólise da cutina, um biopoliéster insolúvel que compõe a estrutura da cutícula das plantas. Essas enzimas possuem potencial na síntese de triglicerídeos, polímeros, surfactantes, em indústrias química, farmacêutica e agroquímica. As cutinases têm sido aplicadas na modificação de superfícies de polímeros, facilitando a degradação desses compostos. O objetivo deste trabalho foi produzire caracterizar cutinases por Escherichia colimodificadas geneticamente para aplicação no tratamento de politereftalato de etileno (PET). E. coli CUT e E. coli CUT-N1foram cultivadas em Lysogenybroth (LB) na presença de 100 μg/mL deampicilina e isopropil β-D-1- tiogalactopiranosídeo (IPTG) como indutor. As atividades de cutinases foram determinadas na presença do paranitrofenilbutirato (pNPB). A máxima atividade de cutinases foi 1,4 UI/mL, determinada no líquido metabólicolivre de células, produzido por E. coli CUT-N1.Os líquidos metabólicoscom atividade cutinaseproduzidos por E. coli CUT e E. coli CUT-N1foram concentrados duas vezes por ultrafiltração e formulados com conservantes microbiológicos e substâncias estabilizadoras de estruturas protéicas. As cutinases apresentaram pH ótimo igual a 7,0 e estabilidade térmicaa30 - 50 °C.A adição de (NH4)2SO4, em concentrações inferiores a 10 % estabilizou a atividade de cutinasesdurante 60 dias, a 28 °C. As cutinases produzidas pelas culturas de E. coli degradaramo plástico politereftalato de etileno (PET), com perda de massa de 0,90 %. Cutinases microbianas recombinantes são uma alternativa para aplicação em tratamento biológico de plásticos.",
 	publisher = {Universidade Católica de Pernambuco},
 	scholl = {Mestrado em Desenvolvimento de Processos Ambientais},
 	note = {Desenvolvimento de Processos Ambientais}
}